مجاورت زمان دار قندها با پروتئین‌ها باعث گلایکه شدن غیر آنزیمی شده و موجب ایجاد تغییرات ساختاری و عملکردی در پروتئین‌ها می‌شود. فرایند گلایکه شده پروتئین‌ها به بروز اختلالات زیادی از جمله بیماری‌های عصبی، کبدی، کلیوی و نیز پیری منجر می‌شود؛ به همین سبب تجمعات پروتئینی غیر محلول ناشی از فرایند گلایکه شدن، از نشانه‌های تشخیصی بیماری‌های مربوط محسوب می‌گردد. در این مقاله، تغییرات ساختاری ایجاد شده در آلبومین سرم انسانی در اثر گلایکه شدن با استفاده از روش‌های گوناگون مانند
گرماسنجی روبش دمایی (DSC)، طیف سنجی‌های مرئی و نامرئی؛ دورنگ نمایی چرخشی (CD) و فلورسانس مورد مطالعه قرار گرفته است. اتصال گلوکز با آلبومین سرم انسانی باعث بروز تغییر در ساختارهای دوم و سوم و ایجاد دمین‌های انرژتیک جدید به صورت وابسته به غلظت گلوکز می‌گردد. در صورت مجاورت آلبومین سرم انسانی با گلوکز و سایر قندها در مدت‌های طولانی (20 هفته)، به مرور مقدار مارپیچ‌های آلفا کاهش یافته و صفحات بتا افزایش می‌یابد. این فرایند در نهایت منجر به شکل‌گیری ساختارهای شبه آمیلوئیدی و فیبریلی می‌شود که توسط
میکروسکوب الکترونی مورد عکسبرداری قرار گرفته است. در میان قندها، ریبوز بیشترین اثر و گلوکز کمترین اثر را در فیبریل‌زایی ایفا می‌نمایند.
