مقدمه: در بيماری ديابت، آلبومين سرم انسانی تمايل بالايی در اتصال به قند و گلايکه شدن (Glycation) از خود نشان داده است. گلايکه شدن آلبومين سرم انسانی، زمينه را برای تشکيل اشکال تجمعی فراهم می‌کند. با توجه به عموميت پديده تجمع و تشکيل آميلوئيد و دخالت اين گونه اشکال تجمعی در بيماری‌های مرتبط با پروتئين‌ها، مطالعه بر روی پروتئين‌های مدل و بدست آوردن اطلاعات بيشتر در مورد چگونگی اين پديده‌ها، می‌تواند در مقابله با اشکال تجمعي راهگشا باشد. تحقيقات مربوط به تاثير ترکيبات  شيميايی کوچک بر فيبريلاسيون پروتئين‌ها نيز می‌تواند در راستای طراحی و بهينه سازی اين مولکول‌ها به عنوان دارو، در درمان بيماری‌هاي آميلوئيدی کمک کننده باشد.
روش‌ها: القای تغييرات ساختاری آلبومين سرم انسانی انکوبه شده در بافر گلايسين با pH پايين و در حضور حلال آلی اتانول به مدت 24 ساعت انجام گرفت. ايجاد آميلوييد به کمک روش‌های اسپکتروسکوپی جذب کنگورد، نشر فلورسانس تيوفلاوين تی، دو رنگنمايی حلقوی (CD) و ميکروسکوپ الکترونی عبوری (TEM) بررسی شد. در عين حال، از دو ترکيب به نام سيليبينين و يدی پاميد در جهت بررسی تاثير آنها در فرايند فيبريلاسيون استفاده شد.
يافته‌ها: آلبومين سرم انساني در شرايط اسيدی قادر به تشکيل ساختار فيبريلار آميلوئيدی است و هر دو ترکيب مذکور قادر به کاهش فيبريلاسيون در اين پروتئين بودند.
نتيجه‌گيری: در اين تحقيق  نشان داده شد که آلبومين سرم انسانی بدون گلايکه شدن، استعداد ايجاد اشکال تجمعی را دارد. جهت مهار اين پديده، سيليبينين نسبت به يدی پاميد دارای تاثير بيشتری بود و می‌تواند به عنوان داروی بالقوه در مهار آميلوئيد مطرح باشد.