مقدمه: فيبرهاي آميلوئيدی، ساختارهای منظم حاصل از تجمعات پروتئيني می‌باشند که از جمله در محل تزريق‌های مکرر انسولين مشاهده شده‌اند. تغيير در ساختار انسولين می‌تواند باعث کاهش ميل به اين تجمع شود. در تحقيق حاضر، ليزين انسولين با استفاده از سيتراکونيک انهيدريد تغيير داده شده است و تاثير اين تغيير بر اين فرايند بررسی شده است.
روش‌ها: براي جدا کردن يون روی انسولين و تبديل فرم هگزامری آن به فرم مونومری و فعال، از بافر حاوي EDTA استفاده شد. تغيير شيميايی ليزين به سيتراکونيل ليزين با استفاده از سيتراکونيک انهيدريد در محيط بازی انجام شد. سپس هر دو نمونه طبيعی و تغيير داده شده به مدت 24 ساعت در شرايط تشکيل تجمعات آميلوئيدی براي پروتئين انسولين انکوبه شدند.
يافته‌ها: مطالعه ساختارهای دوم و سوم پروتئين شاهد و تغيير داده شده، به وسيله تکنيک‌های دورنگ نمايی دوراني و فلوئورسانس ذاتی، تفاوت محسوسی را در اين ساختارها بين اين دو نمونه نشان نداد. بررسی و مقايسه دو نمونه شاهد و آزمودنی پس از 24 ساعت انکوباسيون در شرايط تشکيل تجمعات به وسيله تکنيک‌های دو رنگ نمايی دوراني دور، مطالعه تغييرات جذب نوری کنگورد با تکنيک اسپکتروسکوپی، بررسی طيف نشر تيوفلاوين T با دستگاه فلوئورسانس و تصاوير حاصل از ميکروسکوپ الکترونی، کاهش قابل ملاحظه تجمعات فيبرهای آميلوئيدی را در نمونه تغيير داده شده نسبت به نمونه شاهد نشان داد.
نتيجه‌گيری: تغيير شيميايی اسيد آمينه ليزين در پروتئين انسولين به وسيله سيتراکونيک انهيدريد باعث کاهش قابل ملاحظه تجمعات آميلوئيدی می‌شود که بالقوه نوع مطلوب‌تری از انسولين را بدست می‌دهد.